L-серин лечит рассеянный склероз

Индивидуальные доказательства

1. ↑ Запись о В: Römpp Online . Георг Тиме Верлаг, доступ 29 мая 2014 г.
2. ↑ данные (PDF) от Merck , по состоянию на 14 марта 2010 г.
3. ↑
4. Ханс-Дитер Якубке, Ханс Йешкейт: Аминокислоты, пептиды, белки. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2 , стр. 470.
5. PM Hardy: The Protein Amino Acids. В: GC Barrett (Ed.): Химия и биохимия аминокислот. Чепмен и Холл, 1985, ISBN 0-412-23410-6 , стр.9 .
6. К. Драуз, И. Грейсон, А. Климанн, Х.-П. Krimmer, W. Leuchtenberger, C. Weckbecker: Amino Acids. В: Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2012, DOI : .
7. Эрван Мичард, Педро Т. Лима, Филипе Борхес, Ана Катарина Сильва, Мария Тереза ​​Портес: Гены глутаматного рецептора образуют каналы Ca2 + в пыльцевых трубках и регулируются пестиком d-серином . В кн . : Наука

Структурная функция серина

• Участник аминокислотного обмена со взаимопревращениями в глицин, цистин и цистеин.
• Участвует в образовании сложного аминоспирта сфингозина, входящего в состав сфингомиелина, вещества, образующего мембраны нервных клеток.
• Содержится в казеине молока и в вителлине яичного желтка, находясь в виде сложного эфира серинфосфорной кислоты, обеспечивает обмен веществ растущего организма
• Предшественник пуриновых и пиримидиновых оснований, которые являются структурным звеном информационных матриц клеток ДНК и РНК.
• Предшественник порфирина – белка, образующего гемоглобин — основного транспорта кислорода
• Предшественник креатина – белка, снабжающего мышцы энергией

характеристики

При нейтральном рН, серин в основном присутствует в виде цвиттер — иона , образование которых можно объяснить тем фактом , что протон в карбоксильных групп мигрирует к электронной пары атома азота аминогруппы

Цвиттер из L -serine (слева) и D -serine (справа)

Цвиттерион не мигрирует в электрическом поле, потому что он как целое не заряжен. Строго говоря, это имеет место в изоэлектрической точке (при определенном значении pH), при которой серин также имеет самую низкую растворимость в воде. Изоэлектрическая точка серина — 5,68.

Как и все аминокислоты с ( гидрофильной ) группой ОН ( гидроксильной группой ), серин может фосфорилироваться и, таким образом, играет важную роль в активации или инактивации ферментов . Кроме того, он часто находится в ферментов и поэтому играет важную роль в биокатализе: примерами являются сериновые протеиназы и их ингибиторы, серпины (ингибиторы сериновых протеиназ).

Действие на организм человека

В организме человека L-серин выполняет ряд важных функций:

1. Принимает участие в образовании пяти оснований для построения ДНК и РНК.
2. С помощью фермента серин-рацемазы трансформируется в D-серин, который концентрирован в головном мозге. Это соединение стмулирует нервную систему и отвечает за связь клеток в мозге.
3. Участвует в выработке трептофана, предшественника серотонина, который влияет на настроение, пищеварение и сон.
4. Принимает участие в образовании антител.
5. Является предшественником глицина и цистеина.
6. Соединяясь с двумя молекулами жирных кислот, образует фисфатилдисерин. Это соединение – основной нейрозащитный агент нервных клеток, который обеспечивает здоровье мозга.

Биологическая функция

Метаболический

Синтез цистеина из серина. Цистатионин-бета-синтаза катализирует верхнюю реакцию, а цистатионин-гамма-лиаза катализирует нижнюю реакцию.

Серин играет важную роль в обмене веществ в том , что он участвует в биосинтезе из пуринов и пиримидинов . Он является предшественником нескольких аминокислот, включая глицин и цистеин , а также триптофана в бактериях. Он также является предшественником множества других метаболитов, включая сфинголипиды и фолат , который является основным донором одноуглеродных фрагментов в биосинтезе.

Структурная роль

Серин играет важную роль в каталитической функции многих ферментов . Было показано, что это происходит в активных центрах химотрипсина , трипсина и многих других ферментов. Так называемые нервно — паралитические газы и многие вещества, используемые в инсектицидах , действуют путем объединения с остатком серина в активном центре ацетилхолинэстеразы , полностью подавляя фермент.

Сериновые боковые цепи часто связаны водородными связями; наиболее частыми образующимися небольшими мотивами являются ST-повороты , ST-мотивы (часто в начале альфа-спиралей) и ST-скобки (обычно в середине альфа-спиралей).

В качестве составной части (остатка) белков его боковая цепь может подвергаться гликозилированию с О- связью , что может быть функционально связано с диабетом .

Это один из трех аминокислотных остатков, которые обычно фосфорилированных с помощью киназ в ходе клеточной сигнализации в эукариот . Остатки фосфорилированного серина часто называют фосфосерином .

Сериновые протеазы являются распространенным типом протеаз.

Сигнализация

D- серин, синтезируемый в нейронах сериновой рацемазой из L- серина (его энантиомера ), служит нейромодулятором, коактивируя рецепторы NMDA , делая их способными открываться, если они затем связывают глутамат . D -serine является сильным агонистом на глицин сайте (NR1) от рецептора NMDA — типа глутамата (NMDAR). Чтобы рецептор открылся, с ним должны связываться глутамат и либо глицин, либо D- серин; кроме того, блокатор пор не должен связываться (например, Mg 2+ или Zn 2+ ). Фактически, D- серин является более сильным агонистом глицинового сайта NMDAR, чем сам глицин.

До относительно недавнего времени считалось, что D- серин существует только у бактерий; это была вторая D- аминокислота, которая, как было обнаружено, естественным образом существует у людей и присутствует в мозге как сигнальная молекула, вскоре после открытия D- аспартата . Если бы D- аминокислоты были обнаружены у людей раньше, сайт глицина на рецепторе NMDA мог бы вместо этого называться сайтом D- серина. Помимо центральной нервной системы, D- серин играет сигнальную роль в периферических тканях и органах, таких как хрящи, почки и пещеристые тела.

Вкусовые ощущения

L- серин сладкий с незначительным вкусом умами и кислым при высокой концентрации.

Чистый D- серин — это не совсем белый кристаллический порошок с очень слабым затхлым ароматом. D- серин сладкий с добавлением небольшой кислинки при средних и высоких концентрациях.

Пищевые источники

Продукты питания – это основной источник серина для детей, беременных и кормящих женщин. Им принимать добавки нельзя.

Список, в каких продуктах содержится серин:

• мясо;
• молоко и молочная продукция;
• яйца;
• соя;
• арахис, тыквенные семечки;
• морская рыба;
• цветная капуста, кукуруза.

Как видим, серин содержится во всех белковых продуктах. Более подробно о его концентрации в таблице.

Таблица – Содержание L-серина в продуктах питания

Почему японцы с острова Окинава не болеют БАС?

Самое большое количество долгожителей на душу населения Всемирная организация здравоохранения насчитала в японской деревне Огими на острове Окинава. Из четырех тысяч жителей этой отдаленной деревушки 600 являются долгожителями в возрасте от 80 лет до более века. Им не досаждают ни болезнь Альцгеймера, ни инсульт, ни рак. Существует несколько объяснений феномена долголетия японских стариков и старушек (а последние составляют 90% селян). Это постоянная физическая нагрузка, тесные родственные связи, позитивные эмоции, особый рацион питания. В него, в частности, входят водоросли умибодо («морской виноград») и соя, в составе которой серина больше в 3-4 раза, чем в рационе американцев. Получается, что постоянное пополнение организма этой аминокислотой не только продлевает жизнь, но и делает ее здоровой,

Препараты

При скудном питании можно принимать добавки с серосодержащими кислотами. Их необходимо пить по инструкции, 3-4 раза в день.

Выраженным антиоксидантным действием обладают пивные дрожжи «Экко плюс» с серосодержащими аминокислотами в составе. В каждой таблетке содержатся такие активные компоненты:

• L-метионин;
• L-цистеин;
• витамины группы В – В₁, В₂, В_3, В₆, В_9;
• сухие пивные дрожжи.

Добавка способствует нормальному обмену веществ, переработке жиров, функционированию печени и нервной системы, поддержанию защитных сил организма.

Можно приобрести отдельно препараты метионина и цистеина:

• Vansiton, Метионин. Выпускается в форме капсул, в упаковке 60 шт. В каждой по 500 мг метионина и 4 мг витамина В₆, не содержатся консерванты или ароматизаторы.
• Now Foods, L-цистеин. Выпускается в таблетках, в упаковке 100 шт. Помимо 500 мг цистеина в составе есть В₆ – 10 мг, витамин С – 60 мг.

L-цистин содержится в БАДе от Эвалар для поддержания красоты кожи, ногтей и волос. Его концентрация 50 мг. Помимо него, в составе есть лизин, МСМ, цинк, медь, витамин С.

От серосодержащих аминокислот зависит рост тканей и клеток. При их дефиците мышцы будут слабыми, кожа дряблой, волосы хрупкими, а ногти ломкими. Чтобы биохимические процессы происходили без отклонений, позаботьтесь о восполнении дефицита метионина, цистеина и цистина.

Подписывайтесь на блог! Читайте новые статьи об аминокислотах и их влиянии на организм.

Автор статьи
Врач

Елена Медведева — окончила Уральскую государственную академию по специальности «Лечебное дело» Опыт работы: бригада интенсивной терапии, парамедик.

Структурная формула серина

Углеродный скелет серина, так же как аланина представлен двумя углеродными последовательностями, но у второго углерода (в β-положении) один водород замещен спиртовой группой ОН, поэтому серин классифицируют как алко-аминокислоту. Спиртовой хвост придает молекуле серина как гидрофильные, так и липофильные свойства, т.е. серин может растворяться как в воде, так и в жирах. В составе белка серин может находиться как на поверхности глобулы, так и во внутренней ее части. Алко-группа ОН серина стабилизирует вторичную и третичную структуру белка за счет водородных связей. Остаток серина в белковой цепочке за счет своей высокой химической активности способен образовывать промежуточные соединения, поэтому серин входит в состав активных центров многих ферментов.

Как протеиногенная аминокислота, серин является структурной частью многих белков, что обуславливает множественность его функций.

Являясь заменимой аминокислотой, серин может синтезироваться в организме, но достаточное количество его поступает извне с пищей.

Суточная потребность в серине – 3 г.

Биосинтез серина

Попадая в желудочно-кишечный тракт, серин в присутствии витаминов группы В превращается в глицин, в таком виде всасывается,  а потом ресинтезируется вновь.

Серин образуется в организме двумя разными метаболическими путями.

1. Синтез из других аминокислот. В качестве первичного источника может выступать как аминокислота треонин, которая превращается в глицин, так и непосредственно глицин. Треонин – незаменимая аминокислота, а значит, ее резерв в организме ограничен. Глицин – аминокислота заменимая, она синтезируется в организме, только ее источником является серин. В организме работает глицино-сериновый цикл взаимопревращений.

Синтез серина из глицина идет в почках, после чего серин выделяется в плазму крови, откуда его активно прибирают мышцы, которым он необходим в качестве дров для печки. При физической работе серин мобилизуется из мышц, и превращается в глюкозу, которая может запасаться в виде гликогена в печени и непосредственно мышцах. Резерв гликогена невелик, и избыток глюкозы перерабатывается на жир. Такая печаль.

Реакция синтеза серина из глицина легко обратима, в зависимости от большой нужды организм то перегоняет глицин на серин, то – наоборот. Эти превращения идут в присутствии  фолиевой кислоты, без нее биохимический конвейер тормозит, а фолиевая кислота в больших количествах содержится в зеленых частях растений, поэтому заедать белковый продукт пучком зелени – весьма полезно.

2. Другой  путь – синтез из трифосфоглицерата, продукта жирового обмена, к которому присоединяется аминогруппа, добытая из глутаминовой кислоты. Глутаминовой кислоты в организме – хоть лопатой греби, трифосфоглицерат образуется из глицерина – основы пищевого жира. А как хочется, хочется, хочется превратить жир в белок, но на этом пути стоит индейская национальная изба фигвам.

Ферменты биосинтеза серина находятся под гормональным контролем. Значительно усиливает их активность тестостерон – мужской половой гормон.

Серин – глюкогенная аминокислота, т.е. она способна превратиться в сахар. При интенсивной работе мышц, чтобы обеспечить их энергией серин перегоняется на пируват (пировиноградную кислоту), та превращается в ацетилКоА, а это соединение может сгореть с образованием энергии, а может отправиться на синтез глюкозы.

Эта засада подстерегает многих людей, свято верящих в голодные и безуглеводистые диеты, как способ контроля веса. Глюкоза необходима для организма, ибо она обеспечивает энергией нервные клетки. Головной мозг не способен работать на жирных кислотах, ну так мы устроены. Как только уровень глюкозы в крови падает до концентрации, когда нервные клетки начинают голодать, мозг посылает сигнал: вынь да положь мне сахар! А где его взять? Да перегнать глюкогенные аминокислоты, они затем и запасены в виде мышечного белка. И вот серин вместе с другими собратьями по глюконеогенезу из белка превращается в сахар, которым питается мозг. И что получилось? А получилось, что мышцы сгорели, обмен веществ притормозился, а жир – как был, так и остался. Замедление обмена веществ – прямой путь к набору веса, причем за счет жира.

Повышение уровня серина в организме увеличивает сахар крови, что далеко не айс, особенно людям, контролирующим вес. Свободная глюкоза – клеточный яд, и организм  старается как можно быстрее нейтрализовать ее, превратив в жир. А вот назад – никак, реакция необратима.

Роль аминокислот в питании

Человек и животные используют в обмене веществ азот, поступающий с пищей в виде аминокислоты, главным образом в составе белков, некоторых других органических соединений азота, а также аммонийные соли. Из этого азота путем процессов аминирования и трансаминирования (см. Переаминирование) в организме образуются различные аминокислоты. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в животном организме, и для поддержания жизни эти аминокислоты должны обязательно поступать в организм с пищей. Такие аминокислоты называют незаменимыми. Незаменимые аминокислоты для человека: триптофан (см.), фенилаланин (см.), лизин (см.), треонин (см.), валин (см.), лейцин (см.), метионин (см.) и изолейцин (см.). Остальные аминокислоты относят к заменимым, но некоторые из них заменимы лишь условно. Так, тирозин образуется в организме только из фенилаланина и при поступлении последнего в недостаточном количестве может оказаться незаменимым. Подобно этому цистеин и цистин могут образоваться из метионина, но необходимы при недостатке этой аминокислоты. Аргинин синтезируется в организме, но скорость его синтеза может оказаться недостаточной при повышенной потребности (особенно при активном росте молодого организма). Потребность в незаменимых аминокислот изучалась в исследованиях по азотистому равновесию, белковому голоданию, учету потребляемой пищи и другое. Тем не менее потребность в них не поддается точному учету и может быть оценена лишь приблизительно. В табл. 4 приведены данные о рекомендуемых и безусловно достаточных для человека количествах незаменимых аминокислот. Потребность в незаменимых аминокислот возрастает в периоды интенсивного роста организма, при повышенном распаде белков при некоторых заболеваниях.

Принадлежность аминокислоты к заменимым или незаменимым для различных организмов не совсем одинакова. Так, например, аргинин и гистидин, относящиеся к заменимым аминокислотам для человека, незаменимы для кур, а гистидин также для крыс и мышей. Аутотрофные организмы (см.), к которым относятся растения и многие бактерии, способны синтезировать все необходимые аминокислоты. Однако ряд бактерий нуждается в наличии тех или иных аминокислот в культуральной среде. Известны виды или штаммы бактерий, избирательно нуждающиеся в наличии определенных аминокислот. Такие мутантные штаммы, рост которых обеспечивается только при добавлении в среду определенной кислоты, называют ауксотрофными (см. Ауксотрофные микроорганизмы). Ауксотрофные штаммы растут на среде, полноценной в остальных отношениях, со скоростью, пропорциональной количеству добавленной незаменимой аминокислоты, поэтому их иногда применяют для микробиологического определения содержания данной аминокислоты в тех или иных биологических материалах, например Гатри метод (см.).

Недостаток в питании одной из незаменимых аминокислот приводит к нарушению роста и общей дистрофии, но отсутствие некоторых аминокислот может давать также специфические симптомы. Так, недостаток триптофана нередко дает пеллагроподобные явления, поскольку из триптофана в организме образуется никотиновая кислота (у экспериментальных крыс при недостатке триптофана наблюдается помутнение роговицы, катаракта, выпадение шерсти, анемия); недостаток метионина приводит к поражению печени и почек; недостаток валина вызывает неврологические симптомы и так далее.

Полноценное питание обеспечивается при сбалансированном содержании отдельных аминокислот в пище. Избыток некоторых аминокислот также неблагоприятен. Избыток триптофана приводит к накоплению продукта его обмена — 3-оксиантраниловой кислоты, которая может вызывать опухоли мочевого пузыря. При несбалансированном питании избыток некоторых аминокислот может нарушать обмен или использование других аминокислот и вызывать недостаточность последних.

Вхождение

( S ) -серин (слева) и ( R ) -серин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH

Это соединение является одной из встречающихся в природе протеиногенных аминокислот . Только L — стереоизомер естественным образом появляется в белках. Он не является обязательным для рациона человека, так как синтезируется в организме из других метаболитов , включая глицин . Серин был впервые получен из протеина шелка , особенно богатого его источника, в 1865 году Эмилем Крамером. Его название происходит от латинского шелка, sericum . Структура серина была установлена ​​в 1902 году. Источники пищи с высоким содержанием L- серина среди белков включают яйца, эдамаме, баранину, печень, свинину, лосось, сардины, водоросли, тофу.

Каковы признаки бокового амиотрофического склероза?

Боковой амиотрофический склероз (БАС или ALS) является нейродегенеративным заболеванием центральной нервной системы. Из-за дегенерации моторных нейронов в коре головного мозга разрушаются двигательные нервные клетки. Обездвиженье начинается с произвольного сокращения мышц и быстро заканчивается параличом всей опорно-двигательной системы.

Впервые БАС был описан французским врачом-неврологом Шарко в 1869 году. Но шестьдесят лет спустя он получил свое второе название болезни Лу Герига – по имени известного и любимого в США бейсболиста, умершего в расцвете спортивной карьеры от паралича. Эта болезнь долгое время считалась быстро прогрессирующей и неизлечимой, пока ученые не столкнулись с феноменом Стивена Хокинга – известного английского физика, отца квантовой космологии. Если Лу Гериг прожил после установления диагноза ALS всего 2 года, то Стивен Хокинг – 55 лет. При этом он вел активную научную и просветительскую деятельность, хотя был прикован к инвалидному креслу, не мог говорить, писать, двигаться. Связь с внешним миром осуществлялась посредством одной единственной “живой” мышцы щеки, подключенной к различным датчикам. Феномен долголетия Хокинга заставил ученых разных областей науки и медицины активизировать поиск средств, продлевающих или облегчающих жизнь больных с диагнозом «боковой амиотрофический склероз», а также с другими дегенеративными заболеваниями ЦНС.

Продукты богатые серином:

Общая характеристика серина

Серин относится к группе заменимых аминокислот и может образовываться из 3-фосфоглицерата.
Серин обладает свойствами аминокислот и спиртов. Он играет важную роль в проявлении каталитической активности многих расщепляющих белки ферментов.

Кроме того, данная аминокислота принимает активное участие в синтезе
других аминокислот: глицина,
цистеина,
метионина и триптофана.
Серин существует в виде двух оптических изомеров — L и D.6. В процессе
биохимической трансформации в организме, серин преобразуется в пировиноградную
кислоту.

Серин содержится в протеинах головного мозга (включая нервную оболочку).
Используется как увлажняющий компонент при производстве косметических кремов. Участвует в построении природных белков, укрепляет иммунную систему,
обеспечивая ее антителами. Кроме того, он участвует в передаче нервных импульсов в головной мозг, в частности, в гипоталамус.

Суточная потребность в серине

Суточная потребность в серине для взрослого человека составляет 3 грамма.
Принимать серин следует между приемами пищи. Вызвано это тем, что он способен увеличить уровень глюкозы в крови.
При этом следует учесть, что серин является заменяемой аминокислотой, и он способен образовываться из других аминокислот,
а также из 3-фосфоглицерата натрия.

Потребность в серине возрастает:

• при заболеваниях, связанных со снижением иммунитета;
• при ослаблении памяти. С возрастом синтез серина снижается, поэтому для улучшения умственной деятельности, его необходимо получать из продуктов, богатых этой аминокислотой;
• при заболеваниях, во время которых снижается выработка гемоглобина;
• при железо-дефицитной анемии.

Потребность в серине снижается:

• при эпилептических припадках;
• при органических заболеваниях центральной нервной системы;
• хронической сердечной недостаточности;
• при психических отклонениях, проявляющихся тревожностью, депрессией, маниакально-дипрессивным психозом и т.д.;
• в случае хронической почечной недостаточности;
• при алкоголизме первой и второй степеней.

Усваиваемость серина

Усваивается серин хорошо. При этом, он активно взаимодействует со вкусовыми рецепторами,
благодаря чему наш мозг получает более полную картину того, что именно мы едим.

Полезные свойства серина и его влияние на организм

Серин регулирует уровень кортизола в мышцах. При этом мышцы сохраняют свой тонус и структуру, а также не подвергаются деструкции.
Создаёт антитела и иммуноглобулины, формируя тем самым иммунную систему организма.

Участвует в синтезе гликогена,
накапливая его в печени.

Нормализует мыслительные процессы, а также функционирование мозга.

Фосфатидилсерин (особая форма серина) оказывает лечебный эффект при метаболических нарушениях сна и настроения.

Взаимодействие с другими элементами:

В нашем организме серин может преобразовываться из глицина и пирувата. Кроме того, имеется возможность обратной реакции,
в результате чего, серин вновь может стать пируватом. При этом серин участвует также в построении почти всех природных белков.
Кроме того, серин сам имеет способность взаимодействовать с белками, образуя комплексные соединения.

Признаки нехватки серина в организме

• ослабление памяти;
• болезнь Альцгеймера;
• депрессивное состояние;
• снижение работоспособности.

Серин для красоты и здоровья

Серин играет важную роль в структуризации белков, благотворно воздействует на нервную систему, поэтому его можно причислить к аминокислотам,
которые необходимы нашему организму для красоты. Ведь здоровая нервная система позволяет нам лучше себя чувствовать, а значит и выглядеть,
присутствие достаточного количества белка в организме придает коже тургор и бархатистость.

Внимание! Информация носит ознакомительный характер и не предназначена для постановки диагноза и назначения лечения. Всегда консультируйтесь с профильным врачом!. Полезность материала
9.8

Достоверность информации

Оформление статьи

Полезность материала
9.8

Достоверность информации

Оформление статьи